udp -半乳糖4-異丙基酶(GalE)催化udp -葡萄糖(UDP-Glc)和udp -半乳糖(UDP-Gal)的相互轉化，是d-半乳糖代謝Leloir途徑的關鍵步驟。

雖然GalE廣泛分布于原核生物和真核生物中，但關于超嗜熱GalE的信息很少。我們在大腸桿菌中過表達了TM0509基因，并對編碼的蛋白質進行了表征。

為了進一步研究該酶催化功能的分子基礎，我們測定了與UDP-Glc結合的TMGalE和TMGalE的晶體結構，其分辨率分別為1.9 ?和2.0 ?。酶被確定為同型二聚體，分子量為70 kDa。該酶能在較高溫度下可逆地催化UDP-GalNAc/UDP-GlcNAc和UDP-Gal/UDP-Glc的異丙基化反應，**反應溫度和pH分別為80℃和7.0。

我們的數據表明，TM0509是一種參與d-半乳糖代謝的udp -半乳糖- 4-異丙基酶;因此，本研究首次詳細描述了一次超高溫GalE。

此外，TMGalE的混雜底物特異性，比e.c oli GalE更類似于人類GalE，支持TMGalE可能在半乳糖代謝進化中表現出糖-外聚酶的**形式的觀點。

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