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　　文獻補充：

　　熱休克蛋白90(HeatShockProtein90、HSP90)是真核生物細胞中最豐富的細胞蛋白之一，其重要功能之一是參與新客戶蛋白的折疊作為分子伴侶。應激后變性蛋白的再折疊和客戶蛋白的穩定性和活性調節。

　　到目前為止，HSP90已經發現了100多種客戶蛋白，主要分為轉錄因子、蛋白激酶、聚合酶等。與其他熱休克蛋白不同的是，HSP90有其特異性**劑，常見的有格爾德霉素(Geldanamycin、GA)及其衍生物、根赤殼素等。它們通常被用作檢測HSP90分子伴侶活性的有力研究工具。

　　這些化學物質與ATP競爭結合HSP90分子N端的ATP/ADP結合袋狀結構，**其伴侶活性，導致未折疊成熟或錯誤折疊的客戶蛋白被蛋白酶體靶向降解，從而影響細胞內轉錄調節、信號轉移等生命活動過程。

　　另一方面，MGL32(Z-Leu-Leu-Leu-Leu-CHO)作為一種常見的肽醛蛋白酶體**劑，能特別阻斷蛋白酶體對其底物蛋白的降解。

　　此外，C-Jun蛋白是AP-1細胞核內重要轉錄因子的主要成分之一，可廣泛參與細胞內轉錄調節和信號轉移。

　　據文獻報道，在Jurkat細胞中，熱休克**降低了integrinα-4和轉化生長因子β的表達，同時**誘導了hsp90.c-jun基因的表達。

　　因此，c-Jun蛋白質引起了人們的關注。研究表明，HSP90**劑GA可以通過劑量和時間依賴來降低HEK293細胞中內源性c-Jun的蛋白質水平。

　　然而，轉染HSP90顆粒可以恢復GA**降低的C-Jun蛋白水平;此外，HSP90可以提高HEK293細胞中內源性C-Jun的蛋白質水平，但不影響C-Jun的MRNA水平。

　　此外，研究人員發現，HSP90通過穩定C-Jun蛋白質來延長C-Jun的半壽命;蛋白酶**劑MGL32可以阻止GA促進的蛋白酶降解C-Jun，從而恢復C-Jun的蛋白質水平。

　　另一方面，HSP90質粒的轉染不影響C-Jun的磷酸化水平;但Jun-2熒光素酶報告的基因分析實驗表明，HSP90的過度表達可以提高HEK293細胞C-Jun的總蛋白轉錄活性。

　　總之，在HEK293細胞中，分子伴侶HSP90可以提高C-Jun蛋白的穩定性，影響其總蛋白的活性。