作為UDP-glucuronosyltransferase (UGT)的共底物，UDPGA被轉運到內質網(內質網)腔內側是外源性和內源性化合物糖醛酸化過程中必不可少的一步。

根據之前的研究，重組SLC35B1、SLC35B4或SLC35D1核苷酸糖轉運體在V79細胞中的表達具有將UDPGA轉運到微粒體腔內的潛力。

本研究的目的是研究這些轉運蛋白對UDPGA的轉運是否會**影響UGT的活性。

在穩定表達UGT1A1的HEK293細胞(HEK/UGT1A1細胞)中，由于UDPGA的一種合成酶——udp -葡萄糖6-脫氫酶(UDP-glucose 6-dehydrogenase)的敲除導致4-甲基花形素酮(4-MU)葡萄糖醛基轉移酶活性**下降，因此需要補充足夠數量的UDPGA來維持UGT活性。

通過對21個人類肝臟樣本的cDNA樣本進行qRT-PCR，我們觀察到SLC35B1和SLC35D1 mRNA水平分別比SLC35B4 mRNA水平高15和14倍，且SLC35B1的個體間變異**(37倍)。有趣的是，在HEK/UGT1A1細胞中，SLC35B1基因敲除后，4-MU葡萄糖醛基轉移酶活性**降低，這種現象在HepaRG細胞中也出現。使用靶向23個不同SLC35亞家族的sirna, SLC35B1和SLC35E3的下調降低了HEK/UGT1A1細胞中4-MU葡萄糖醛基轉移酶的活性。然而，在hepg細胞中，SLC35E3的下調并未改變4-MU葡萄糖醛酸基轉移酶的活性，提示SLC35B1是人肝臟中UDPGA進入ER的主要轉運體。綜上所述，SLC35B1通過將UDPGA轉運到ER腔內側，是UGT活性的關鍵調控因子。

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